Deoxynivalenol (DON) degradation and peroxidase enzyme activity in submerged fermentation

Abstract

This work aims to evaluate deoxynivalenol degradation by Aspergillus oryzae and Rhizopus oryzae in a submerged fermentation system and to correlate it to the activity of oxydo-reductase enzymes. The submerged medium consisted of sterile distilled water contaminated with 50 μg of DON and 4 × 106 spore.mL–1 inoculum of Aspergillus oryzae and Rhizopus oryzae species, respectively in each experiment. Sampling was performed every 24 hours for monitoring the peroxidase specific activity, and every 48 hours for determining mycotoxin levels. Results showed that the fungi species were able to decrease DON levels as the peroxidase activity increased. The 48 hours fermentation interval presented the highest peroxidase specific activity (ΔABS/minute.μg.protein–1), 800 and 198, while the highest DON degradation velocity was 10.8 and 12.4 ppb/hour, respectively in both cases for Rhizopus oryzae and Aspergillus oryzae.

Este trabalho teve por objetivo avaliar a degradação de deoxinivalenol por Aspergillus oryzae e Rhizopus oryzae durante fermentação submersa e correlacioná-la com a atividade de enzimas oxidoredutases. O meio submerso foi constituído por água destilada estéril contaminada com 50 μg de DON e inóculo de 4 × 106 esporos.mL-1 de meio das espécies fúngicas Aspergillus oryzae e Rhizopus oryzae, separadamente em cada experimento. A amostragem foi realizada a cada 24 horas de processo para medida da atividade específica da enzima peroxidase, e a cada 48 horas para a determinação dos níveis de DON. Os resultados mostraram que as espécies fúngicas avaliadas possuem capacidade de metabolizar DON, acompanhada de aumento na atividade da enzima oxidativa PO. No intervalo de 48 horas de fermentação, ocorreu a maior atividade específica da enzima peroxidase (ΔABS/minute.μg.protein-1), 800 e 198, correspondendo a maior velocidade de degradação de DON de 10.8 e 12.4 ppb/hour, respectivamente para Rhizopus oryzae e Aspergillus oryzae.