Abstract:
A tilápia do Nilo e a carpa comum são amplamente cultivadas no mundo, fornecendo uma fonte constante de resíduos de peixes. Estes resíduos são constituídos em grande parte de peles e ossos, ricos em colágeno e que podem ser utilizados na produção de gelatina e filmes biodegradáveis. A reticulação química é uma alternativa promissora a fim de proporcionar melhorias nas propriedades de polímeros. Os objetivos deste estudo foi obter, modificar e comparar gelatinas de peles e ossos de tilápia e de carpa, produzir filmes biopoliméricos e analisá-los quanto a ação dos agentes reticulantes. As gelatinas foram caracterizadas quanto aos rendimentos, massa molar, perfil de aminoácido, espectroscopia na região do infravermelho (FT-IR), propriedades de gel, turbidez e cor. A reticulação das gelatinas foi feita com agentes químicos eletrólitos (NaCl e MgSO4) e não eletrólitos (ácido gálico e ácido cítrico). As gelatinas reticuladas foram analisadas quanto a massa molar, propriedades de gel, turbidez e cor, grau de reticulação, análises térmicas (DSC e TGA) e microscopia eletrônica de varredura (MEV). Os filmes foram produzidos a partir de gelatinas de peles e ossos de tilápia e de carpa, e analisados antes e após a reticulação das gelatinas. Os filmes foram caracterizados quanto às propriedades mecânicas e físicas, cor e transparência, FT-IR, DSC/TGA, DRX e MEV. Os géis obtidos apresentaram uma coloração amarelada, característica de gelatina de pescado. O conteúdo de hidroxiprolina e a distribuição de massa molar elucidou as propriedades de gel superiores para a gelatina de tilápia em relação a de carpa. As diferenças nas propriedades entre as gelatinas de peles e ossos estudadas podem ser justificadas pela diferença de processos de extração e das fontes de obtenção. A gelatina de pele de tilápia reticulada com ácido gálico apresentou força de gel, ponto de fusão, temperatura de gelificação e viscosidade (252,8 g, 27,6 °C, 18,0 °C, 4,9 cP, respectivamente) superiores aos das gelatinas reticuladas com ácido cítrico (225,6 g, 27,3 °C, 17,9 °C, 4,2 cP, respectivamente), MgSO4 (240,4 g, 26,9 °C, 17,86 °C, 3,7 cP, respectivamente) e NaCl (215,3 g, 26,5 °C, 17,7°C, 2,6 cP, respectivamente). Resultados inferiores para estas propriedades foram encontrados para gelatinas reticuladas de peles de carpa. O grau de reticulação das amostras ratificou os resultados reológicos. As análises de FT-IR confirmaram as reticulações entre a proteína e os agentes de reticulação, com os picos mais intensos nos grupos amino. As análises de MEV mostraram superfícies com estruturas mais espessas para gelatina reticulada com maior resistência ao gel, assim como superfícies menos rugosas nos filmes reticulados que apresentaram menores permeabilidades ao vapor de água (PVA). As curvas de DSC e TGA, para as gelatinas e os filmes reticulados, revelaram que a reticulação da proteína tornou o polímero mais termorresistentes. A reticulação aumentou a barreira UV nos filmes. Os agentes não eletrólitos aumentaram a tensão de ruptura e diminuíram a PVA dos filmes. As análises de DRX apresentaram estruturas amorfas e parcialmente cristalinas. Os resultados demonstraram a viabilidade da reticulação química para melhorar as gelatinas e os filmes de gelatina de pescado.
Nile tilapia and common carp are widely cultivated in the world, providing a constant source of fish waste. These residues consist largely of skins and bones, rich in collagen and can be used in the production of gelatin and biodegradable films. Chemical crosslinking is a promising alternative in order to provide improvements in the properties of polymers. The aims of this study was to obtain, modify and compare gelatins from tilapia and carp skins and bones, to produce biopolymer films and to analyze them on the action of crosslinking agents. The obtained gelatins were characterized in terms of yield, molar mass, amino acid profile, infrared spectroscopy (FT-IR), gel properties, turbidity and color. The gelatins were crosslinked with chemical electrolytes (NaCl and MgSO4) and non-electrolytes (gallic acid and citric acid). The crosslinked gelatins were analyzed for molar mass, gel properties, turbidity and color, degree of crosslinking, thermal analysis (DSC and TGA) and scanning electron microscopy (SEM). Gelatin films were produced from skins and tilapia and carp bones and analyzed before and after gelatin cross-linking. The films were characterized in terms of mechanical and physical properties, color and transparency, FT-IR, DSC/TGA, XRD and SEM. The gels obtained showed a yellowish coloration, characteristic of fish gelatine. The hydroxyproline content and the molar mass distribution elucidated the superior gel properties for tilapia gelatin relative to carp gelatin. The differences in the properties between the skin and bone gelatins studied can be justified by the difference in the extraction processes and of the sources of production. Gallic acid crosslinked tilapia skin gelatin showed gel strength, melting point, gelling temperature and viscosity (252.8 g, 27.6 °C, 18.0 °C, 4.9 cP) higher than the crosslinked gelatins with citric acid (225.6 g, 27.3 °C, 17.9 °C, 4.2 cP), MgSO4 (240.4 g, 26.9 °C, 17.86 °C, 3.7 cP) and NaCl (215.3 g, 26.5 °C, 17.7 °C, 2.6 cP). Lower results were found for crosslinked gelatins from carp skin. The degree of crosslinking of the samples confirmed the rheological results. FT-IR confirmed the cross-linking between the protein and the crosslinking agents, with the most intense peaks at the amino groups. MEV showed thicker structures for crosslinked gelatin, which had higher gel resistance, as well as less rough surfaces on the crosslinked films, which presented lower water vapor permeability (PVA). DSC and TGA, for the crosslinked gelatins and its films, revealed that protein crosslinking led to a polymer more heat resistant. The crosslinking increased the UV barrier in the films. The non-electrolyte agents increased the tensile strength and decreased the PVA of the films. The XRD presented amorphous and partially crystalline structures. The results demonstrated the feasibility of chemical crosslinking to improve gelatin and fish gelatin films.
